Thomas, Anitta Rose (2024) Ultrafast Spectroscopy Studies on Charge Transfer Process in Avian Cryptochrome 4 Proteins. PhD, Universität Oldenburg.

Preview

Volltext (7Mb)

Abstract

The radical-pair (RP) mechanism in cryptochrome 4 (Cry4) protein molecule is the possible primary mechanism for magnetoreception in migratory birds. The Cry4 found in the retina of migratory birds forms long-lived RP by the photoexcitation of the chromophore flavin adenine dinucleotide (FAD), accompanied by consecutive electron transfer from four tryptophan (Trp) amino acid chains. This thesis discusses ultrafast spectroscopic studies on purified Cry4 molecules from the night migratory bird European robin (Erithacus rubecula) (ErCry4) and its four mutants, in which Trp involved in the electron transfer process are selectively replaced with redox-inactive phenylalanines. Through these experiments, the photophysical properties and the effects of the protein environment on the dynamics and yield of the charge separation processes in the ErCry4 molecule are investigated. These experimental results and their comparison with real-time quantum mechanical/molecular electron transfer simulations provide a path for understanding spin transport and dynamical spin correlation in flavoprotein RP.

["eprint_fieldname_title_plus" not defined]

Ultraschnelle Spektroskopie-Studien zum Ladungstransferprozess in Cryptochrom-4-Proteinen von Vögeln

["eprint_fieldname_abstract_plus" not defined]

Der Radikalpaar-Mechanismus (RP) im Cryptochrom 4 (Cry4)-Proteinmolekül ist der mögliche primäre Mechanismus für die Magnetorezeption bei Zugvögeln. Das in der Netzhaut von Zugvögeln vorkommende Cry4 bildet langlebige RP durch Photoanregung des Chromophors Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD), begleitet von einem konsekutiven Elektronentransfer von vier Tryptophan (Trp)-Aminosäureketten. Diese Arbeit befasst sich mit ultraschnellen spektroskopischen Untersuchungen an gereinigten Cry4-Molekülen des Nachtzugvogels Rotkehlchen (Erithacus rubecula) (ErCry4) und seinen vier Mutanten, bei denen das am Elektronentransfer beteiligte Trp selektiv durch redox-inaktive Phenylalanine ersetzt ist. Mit diesen Experimenten werden die photophysikalischen Eigenschaften und die Auswirkungen der Proteinumgebung auf die Dynamik und den Ertrag der Ladungstrennungsprozesse im ErCry4-Molekül untersucht. Diese experimentellen Ergebnisse und ihr Vergleich mit quantenmechanischen/molekularen Echtzeit-Elektronentransfersimulationen bieten einen Weg zum Verständnis des Spintransports und der dynamischen Spin-Korrelation in Flavoprotein-RP.

Item Type:	Thesis (PhD)
Uncontrolled Keywords:	Cryptochrome proteins, Mutagenesis, Tryptophan, Flavin adenine dinucleotide (FAD), Radical-pair formation, Ultrafast spectroscopy, Fourier transform spectroscopy, Time-resolved-excitation-emission spectroscopy, Coherent and incoherent emission, Electron transfer, Transient absorption spectroscopy
Subjects:	Science and mathematics > Physics
Divisions:	Faculty of Mathematics and Science > Institute of Physics (IfP)
Date Deposited:	20 Mar 2024 13:44
Last Modified:	20 Mar 2024 13:44
URI:	https://oops.uni-oldenburg.de/id/eprint/6840
URN:	urn:nbn:de:gbv:715-oops-69211
DOI:
Nutzungslizenz:

Actions (login required)

View Item